2026.10.16 分子栄養学「エネルギー(ATP)代謝のカギ「PDH」とは?ビタミンB群・α-リポ酸・マグネシウムの役割をやさしく解説」
分子栄養学「エネルギー(ATP)代謝のカギ「PDH」とは?ビタミンB群・α-リポ酸・マグネシウムの役割をやさしく解説」

私たちが成長し、体の状態を一定に保ち、暑さ寒さにも対応できるのは、体の中でエネルギー(ATP)が絶えず作られているからです。
ATP産生にはたくさんの酵素や栄養素などが関わっており、とても細やかに調節されています。
今回はそのうち、解糖系とクエン酸回路をつなぐ「PDH(ピルビン酸脱水素酵素複合体)」と、これに関わるビタミンB群・α-リポ酸、そしてエネルギー代謝全体を支えるマグネシウムにスポットを当てて解説いたします。
エネルギー代謝とは?ATPが毎日作られる仕組み

私たちの体は、毎日エネルギーを作り続けています。呼吸をする、食べる、考える、成長する、体の状態を一定に保つ、暑さ寒さなどの環境の変化に対応する。こうしたことができるのは、体の中でエネルギー(ATP)が常に作られているからです※1。
ATPは細胞内で作られ、体内のほぼすべての反応に使われる「エネルギーの通貨」と呼ばれます※1。
食べ物からエネルギーを取り出し、体が使えるかたち(ATP)に変える、こうした一連の化学反応を「エネルギー代謝」と呼びます※1。エネルギー代謝は、次の3つの流れがバトンをつなぐように進みます(図1)※1。
- 解糖系:グルコース(ブドウ糖)を分解する最初のステップ※2
- クエン酸回路(TCA回路):ミトコンドリアの中で回る反応の輪
- 電子伝達系: ATPを大量に作る最後のステップ
(※エネルギーをつくるための必須栄養素「マグネシウム、ビタミンB群、CoQ10、鉄」)
PDH(ピルビン酸脱水素酵素複合体)とは?解糖系とクエン酸回路をつなぐ5つの栄養素

解糖系とクエン酸回路の橋渡しをしているのが、PDHです(図1)。この酵素はミトコンドリア(細胞の中にある小さなエネルギーの発電所)の中にあり、解糖系で作られた「ピルビン酸」を「アセチルCoA」に変えて、クエン酸回路へ送り出します※3。
PDHは、3種類の酵素が集まった大きなチームのような酵素複合体です。ピルビン酸をアセチルCoAに変換する反応は、一度進むと元には戻れない一方通行の反応です※4、※5。
3つの酵素が協力して順番に反応を進めるには、助っ人(補酵素、補欠分子族)として次の5つの栄養素が必要です※6。
- ビタミンB1(TPP)※7、※8
- α-リポ酸※9、※10
- パントテン酸(CoA)※6
- ビタミンB2(FAD)※6、※11、※12、※13
- ナイアシン(NAD)※6、※11、※12、※13
マグネシウムとエネルギー代謝:解糖系・PDH・ATP合成を支える働き

マグネシウム(Mg)は、エネルギー代謝を陰で支える重要なミネラルです。
① 解糖系で
解糖系の10段階の反応のうち、6つの酵素(ヘキソキナーゼ、ホスホフルクトキナーゼ、アルドラーゼ、ホスホグリセリン酸キナーゼ、エノラーゼ※14、ピルビン酸キナーゼ)がマグネシウムを必要とすると報告されています※15、※16。
② PDHの活性化で
前述のPDHの活性化では、PDHを活性化する酵素「ピルビン酸デヒドロゲナーゼホスファターゼ(PDP1、主に筋肉に発現)」がマグネシウムに刺激され、PDHの働きを高めると報告されています※17、※18、※19、※20。
③ ATPを作る最終段階で
ミトコンドリア内膜に存在する「ATP合成酵素FoF1(FoF1-ATP synthase、FoF1-ATPase)」は、生存に酸素を必要とするすべての生物(好気性生物)にとって重要な酵素です(図2)※21。電子伝達系と連動してここでATPが作られる際にマグネシウムが必要であることが、哺乳類などの研究で示されています※16、※22、※23、※24。
ビタミンB1の活性化にもマグネシウムが必要な理由

ビタミン B1(チアミン)はそのままでは補酵素として働けず、活性型であるチアミン二リン酸(TPP)に変換されてはじめて機能します。この変換を担う酵素「チアミンピロホスホキナーゼ(TPK)」は、ATPとマグネシウムを必要とします※25。
また、細胞内のATPの多くは単独ではなく、マグネシウムとくっついた状態(複合体)(Mg-ATP)で存在し、利用されると考えられています※26、※27、※28。
まとめ:総合的な栄養素対策でエネルギー代謝をサポート
エネルギー(ATP)は、解糖系・クエン酸回路・電子伝達系が協力して作られています。
解糖系とクエン酸回路をつなぐPDHには、ビタミンB1・α-リポ酸・パントテン酸・ビタミンB2・ナイアシンの5つが必要です。
また、マグネシウムはエネルギー代謝を支えることが示されています。マグネシウムは、カルシウムとの複雑な相互作用が古くから知られている栄養素であり、カルシウムとマグネシウムの摂取量は、おおよそ[2:1]の割合での摂取が「日本人の食事摂取基準(2025年版)」により設定されています。
さらに、クエン酸回路・電子伝達系が働くには「酸素」が必要です。酸素を運ぶのは赤血球の中のヘモグロビンの役割であり、ヘモグロビンの構成成分であるヘムを作るためにはビタミンB6・亜鉛・鉄が必要です。
(※「赤血球の『ヘム』生合成に必要な栄養素(ビタミンB6・亜鉛・鉄))
特定の栄養素だけに頼るのではなく、いろいろな食品からバランスよく栄養素をとることが、元気な毎日への近道です。栄養素という分子で構成された細胞の集合体、それが私たちです。
まずは自分の体の栄養状態を「金子メソッド」という客観的な物差しで測り、健康維持への第一歩を踏み出してみませんか。金子メソッドは、倦怠感など未病の状態に悩む多くの無症候性・未診断の患者さんを救う可能性を秘めた、新しい栄養療法です※29。
(※金子メソッド(Kaneko’s method)とは?血液データ解析に基づく個別化栄養療法)
※1 Liu, H., et al. Energy metabolism in health and diseases. Signal Transduct Target Ther. 2025;10:69.
※2 グルコースは、食べた糖質が消化されてできる一番小さな分子のひとつです。
※3 Patel, MS., et al. The pyruvate dehydrogenase complexes: structure-based function and regulation. J Biol Chem. 2014; 289(24):16615-16623.
※4 Harris, RA., et al. Regulation of the activity of the pyruvate dehydrogenase complex. Adv Enzyme Regul. 2002;42:249-259.
※5 Zdanowicz, R., et al. Stoichiometry and architecture of the human pyruvate dehydrogenase complex. Sci Adv. 2024;10(29):eadn4582.
※6 Gray, LR., et al. Regulation of pyruvate metabolism and human disease. Cell Mol Life Sci. 2014;71(14):2577-2604.
※7 Kato, M., et al. Structural basis for inactivation of the human pyruvate dehydrogenase complex by phosphorylation: role of disordered phosphorylation loops. Structure. 2008;16(12):1849-1859.
※8 Ciszak, EM., et al. Structural basis for flip-flop action of thiamin pyrophosphate-dependent enzymes revealed by human pyruvate dehydrogenase. J Biol Chem. 2003;278(23):21240-21246.
※9 Reed, LJ. A trail of research from lipoic acid to alpha-keto acid dehydrogenase complexes. J Biol Chem. 2001;276(42):38329-38336.
※10 Solmonson, A., et al. Lipoic acid metabolism and mitochondrial redox regulation. J Biol Chem. 2018;293(20):7522-7530.
※11 Patel, MS., et al. Interaction of E1 and E3 components with the core proteins of the human pyruvate dehydrogenase complex. J Mol Catal B Enzym. 2009;61(1-2):2-6.
※12 Brautigam, CA., et al. Crystal structure of human dihydrolipoamide dehydrogenase: NAD+/NADH binding and the structural basis of disease-causing mutations. J Mol Biol. 2005;350(3):543-552.
※13 Ciszak, EM., et al. How dihydrolipoamide dehydrogenase-binding protein binds dihydrolipoamide dehydrogenase in the human pyruvate dehydrogenase complex. J Biol Chem. 2006;281(1):648-655.
※14 Didiasova, M., et al. When Place Matters: Shuttling of Enolase-1 Across Cellular Compartments. Front Cell Dev Biol. 2019;7:61.
※15 Garfinkel, L., et al. Magnesium regulation of the glycolytic pathway and the enzymes involved. Magnesium. 1985;4(2-3):60-72.
※16 Fiorentini, D., et al. Magnesium: Biochemistry, Nutrition, Detection, and Social Impact of Diseases Linked to Its Deficiency. Nutrients. 2021;13(4):1136.
※17 Byron, O., et al. The Pyruvate Dehydrogenase Complex and Related Assemblies in Health and Disease. Subcell Biochem. 2017;83:523-550.
※18 Huang, B., et al. Isoenzymes of pyruvate dehydrogenase phosphatase. DNA-derived amino acid sequences, expression, and regulation. J Biol Chem. 1998;273(28):17680-17688.
※19 Kumar, V., et al. Emerging roles of pyruvate dehydrogenase phosphatase 1: a key player in metabolic health. Front Physiol. 2025;16:1596636.
※20 Pilchova, I., et al. The Involvement of Mg2+ in Regulation of Cellular and Mitochondrial Functions. Oxid Med Cell Longev. 2017;2017:6797460.
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※23 Syroeshkin, AV., et al. Kinetic mechanism of Fo x F1 mitochondrial ATPase: Mg2+ requirement for Mg x ATP hydrolysis. Biochemistry (Mosc). 1999;64(10):1128-1137.
※24 Aleksandrowicz, Z. Mitochondrial adenosine triphosphatase from human placenta--inhibition by free magnesium ions of ITP hydrolysis. Acta Biochim Pol. 1994;41(1):39-44.
※25 Onozuka, M., et al. Steady-state kinetics and mutational studies of recombinant human thiamin pyrophosphokinase. J Nutr Sci Vitaminol (Tokyo). 2003;49(3):156-162.
※26 Gout, E., et al. Interplay of Mg2+, ADP, and ATP in the cytosol and mitochondria: Unravelling the role of Mg2+ in cell respiration. Proc Natl Acad Sci U S A. 2014;111(43):E4560-E4567.
※27 Ko, YH., et al. Chemical mechanism of ATP synthase. Magnesium plays a pivotal role in formation of the transition state where ATP is synthesized from ADP and inorganic phosphate. J Biol Chem. 1999;274(41):28853-28856.
※28 Buelens, FP., et al. ATP–Magnesium Coordination: Protein Structure-Based Force Field Evaluation and Corrections. J Chem Theory Comput. 2021;17(3):1922-1930.
※29 Arakaki, M. ,et al. Personalized Nutritional Therapy Based on Blood Data Analysis for Malaise Patients. Nutrients. 2021; 13(10): 3641.